LAS MACROMOLÉCULAS
Los monosacaridos, aminoácidos y nucleótidos se polimerizan mediante enlaces covalentes y dan lugar a las macromoléculas que son organizaciones en las cuales participan cientos o miles de átomos con una compleja distribución tridimensional.
Existen tres grandes familias de macromoléculas.
- Las proteínas.
- Los polisacáridos
- Los ácidos nucleicos.
Los monosacaridos se unen mediante enlaces glicocidicos y forman los polisacáridos. Los nucleótidos se unen mediante enlaces glicocidicos y forman los polisacáridos. Los nucleótidos se polimerizan mediante el enlace 3’ 5’ Fosfodiester y se forman los ácidos nucleicos. Y los aminoácidos se unen mediante el enlace peptídico para formar las proteinas.
Las macromoléculas mencionadas poseen un conjunto de características que se muestran a continuación:
• Elevado peso molecular
• Carácter polimérico
• Carácter uniforme
• Carácter lineal
• Carácter tridimensional
• Carácter informacional
• Tendencia a la agregación y relación estructura – función.
El elevado peso molecular es una característica importante de las macromoléculas. Se consideran macromoléculas, aquellas que tienen masa muscular mayor de 5 kilodaltos. El carácter polimérico está dado porque las macromoléculas son polímeros que se forman por la unión de varios monómeros que son sus precursores. En el polímero existen propiedades que no dependen de los monómeros individuales y si de su organización estructural, por tanto las propiedades de las macromoléculas dependen de cómo se organicen sus precursores.
El carácter uniforme se explica porque cada macromolécula como pueden apreciar en la imagen, se forma por la polimerización de precursores del mismo tipo. Estos se unen mediante una reacción de condensación, con pérdida de una molécula de agua y quedan enlazados de forma covalente, lo que les concede fortaleza a la estructura. El carácter lineal se debe a que los monómeros se unen uno a continuación del otro y forman largas cadenas poliméricas sin la existencia de ramificaciones.
La organización especial de las macromoléculas le confiere su carácter tridimensional. Esta estructura depende de la composición de la macromolécula. Otra característica importante de las macromoléculas es el carácter informacional. La información permite discriminar con un elevado grado de precisión con cual molécula se interactúa, en que sitio y bajo cuales circunstancias.
Teniendo en cuenta la forma en que se presenta la información molecular puede ser de dos tipos: secuencial y conformacional. La información secuencial está contenida en la estructura primaria de las macromoléculas y depende de la diversidad estructural de los precursores, a mayor diversidad mayor carácter informacional. Si se establece que cada aminoácido codifica una letra del alfabeto, se obtiene una información que es la palabra amistad. El orden de colocación o secuencia de los aminoácidos determina el mensaje.
La información conformacional está contenida en la estructura tridimensional, es decir, en la conformación general de la macromolécula. Este tipo de información permite la interacción de la macromolécula con otra biomolécula a través de sitios específicos, llamados sitios de reconocimiento. Este fenómeno recibe el nombre de recomiendo molecular.
Las Proteínas
Las proteínas, son polímeros de aminoácidos unidos por enlace peptídico, con peso molecular mayor de 5000 Daltons, además existen otras sustancias conformadas por la unión de aminoácidos que son los péptidos, con peso molecular menor de 5000 Daltons, que pueden ser oligopeptidos y polipeptidos. Se denominan oligopeptidos cuando tienen de 2 a 7 recibos de aminoácidos, ejemplo de ellos son las hormonas liberadoras hipotalámicas, que controlan las secreciones adenohipofisiarias. Se consideran polipeptidos cuando tienen más de 7 aminoácidos pero su peso molecular es menor de 5000 Daltons, por ejemplo las hormonas oxitocina, la bradiquinina y el glucagón.
Clasificación de las Proteínas
A continuación se muestra la clasificación de las proteínas según sus diferentes criterios.
Por su forma se clasificación en:
• Globulares: con estructura tridimensional esferoidal
• Fibrosa: aquellas que su estructura tridimensional es alargada.
Por su solubilidad:
• Insolubles: Cuya forma empaquetada le permite formar los diferentes tipos de fibras. Aquí se encuentran todas las proteínas fibrosas globulares que forman parte de las membranas biológicas.
• Solubles: Cuando tienen una estructura especial, globular. Esta se caracteriza por la presencia de grupos polares hacia la superficie.
• Poco solubles: Cuando son solubles en soluciones de sales neutras como el cloruro de sodio, ejemplo de ellas son las globulinas.
Por su composición química se clasifican en:
• Simples: Formadas solo por aminoácidos
• Conjugadas: Aquellas que presentan un grupo protético que puede ser lípidos, glúcidos, grupos fosfatos, emo, etc.
Por su función, se clasifican en:
• Enzimas: Regulan la velocidad de las reacciones químicas durante la digestión de los alimentos.
• De transporte: Como la hemoglobina que transporta oxígeno desde los alveolos pulmonares hacia las células (en forma de oxihemoglobina) y transporta dióxido de carbono desde las células hasta los alveolos pulmonares (en forma de carboxihemoglobina).
• De reserva: Como la ovoalbumina, ferritin, etc.
• Contráctiles: Encargadas del movimiento de los músculos como la actina, que se encuentra en los filamentos delgados.
• Estructurales: Como la actina, la miosina que constituyen a los músculos.
• De defensa: Como las inmunoglobulinas.
• Reguladoras: Como las hormonas que regulan muchas funciones del organismo.
Niveles Estructurales de Organización de las Proteínas
Seguidamente, los diferentes niveles estructurales en que organizan las proteínas son: Primario, secundario, terciario y cuaternario. La estructura con nivel organización primaria, se define como el orden o secuencia de los aminoácidos en la cadena peptídica. Constituye la estructura básica de las proteínas, esta codificada genéticamente y es única para cada proteína. Es el nivel más importante ya que determina el resto de los niveles de organización y por tanto la estructura tridimensional y la función de las proteínas. La estructura primaria de la ribonucleasis, son 20 los aminoácidos que pueden formar las proteínas y estos varían de acuerdo a la estructura de su cadena lateral ente, lo cual lo confiere propiedades físico químicas específicas.
La estructura a nivel secundaria es el orden regular de la cadena peptídica a lo largo de un eje, debido a la interacción de los grupos carbonilicos y amidicos, con formación de puentes de hidrogeno. Los tipos fundamentales de esta estructura son: alfahelice, hoja plegada y triplehelice del colágeno. En la misma los puentes de hidrogeno son intracatenarios, es decir, se establecen entre los elementos del enlace peptídico de la misma cadena y son paralelos al eje longitudinal de la molécula. Las cadenas laterales se disponen hacia el exterior de la molécula.
La conformación Beta u hoja plegada, se estabiliza también por fuentes de hidrogeno, que se establecen entre los elementos del enlace peptídico pero en este caso son intercatenarios, es decir, entre cadenas diferentes, o de la misma cadena que se utilera. Las cadenas laterales de los aminoácidos se disponen por encima y por debajo del plano de la estructura. La estructura secundaria en triple hélice del colágeno cumple con una importante función estructural como soporte.
La estructura terciaria es la disposición tridimensional de las cadenas polipeptídicas estabilizadas por interacciones débiles y enlaces covalentes por puente disulfuro que se establecen entre las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos. Debes recordar que las interacciones débiles son uniones salinas o iónicas, Fuerzas de Banderban, fuente de hidrogeno y uniones hidrofobicas. La mioglobina tiene la función de almacenar oxígeno en el musculo para la contracción.
La estructura cuaternaria es la asociación de varias cadenas polipeptídicas para formar una unidad biológicamente activa. Generalmente está constituida por un número par de cadenas polipeptídicas idénticas o diferentes en su estructura que se unen por interacciones débiles y algunas por fuente disulfuro. La hemoglobina está formada por 4 cadenas polipeptidicas, dos Alfa y dos Betas unidas por interacciones débiles. Cada cadena tiene unido un grupo prostético emo que le permite la unión con el oxígeno. Por su parte, la insulina posee dos cadenas polipeptidicas que se unen por interacciones débiles y fuentes disulfuro.
Desnaturalización
Existe una estrecha relación entre la estructura y la función de las proteínas, lo que se puede ejemplificar con el proceso de desnaturalización. La desnaturalización de las proteínas se debe a la pérdida de su estructura tridimensional y por ende de su función biológica, ello se debe a la acción de agentes físicos o químicos que rompen las interacciones débiles que estabilizan la estructura tridimensional. Este fenómeno no afecta la estructura primaria.
Estos agentes se denominan desnaturalizantes y entre ellos se encuentra el calor, los alcoholes, la urea, las variaciones extremas de Ph, entre otros. En ocasiones, una vez que son eliminados los agentes desnaturalizantes, la proteína puede renaturalizarse, recuperando su función biológica. Las propiedades fisicoquímicas de las proteínas son consecuencia de su gran tamaño y la presencia de grupos ionizados:
• Debido a su gran tamaño forma sistemas coloidales cuando se encuentran dispersas en medios acuosos
• No dializan, o sea, no pueden difundir a través de las membranas
• Fisiológicamente las proteínas al no difundir a través de las membranas ioloticas crean una presión osmótica que en este caso particular se denomina oncotico, la que contribuye a la distribución del agua y los electrolitos entre las células y el medio extracelular.
• La presencia de grupos ionizables en determinados residuos aminoaciditos explica las propiedades eléctricas de las proteínas que orientaremos a continuación.
Propiedades Eléctricas
Las proteínas presentan grupos ionizables entre los que se encuentran el grupo amino en un extremo de la cadena y el carboxilo del otro. También presentan grupos ionizables en las cadenas laterales de los aminoácidos que la componen. Algunos de estos grupos se representan en la imagen. Cuando la proteína se encuentra en un medio con alta concentración de iones hidrógenos, es decir, en un medio acido con el Ph bajo.
Algunos grupos ionizables como los aminos aceptan iones hidrógenos, la proteína adquiere carga positiva, cuando la proteína se encuentra en un medio con baja concentración de iones hidrógenos, es decir en un medio básico o de Ph alto cede al mismo los iones hidrógenos quedando entonces con carga negativa. Existe una concentración de iones hidrogeno correspondiente a un Ph determinado en el cual la proteína presenta el mismo número de carga positiva que negativa al valor del Ph del medio en que se cumple esta condición y la proteína tiene carga neta 0, se le llama punto isoeléctrico. Cada proteína tiene un punto isoeléctrico propio que depende de su estructura o nivel primario.
Electroforesis
Las propiedades eléctricas se utilizan como base en un laboratorio para muchas técnicas de separación de proteínas como por ejemplo la electroforesis, muy utilizada para el diagnóstico de diversas patologías. Se denomina electroforesis al método de separación de moléculas basado en su desplazamiento en un campo eléctrico. Es un importante método diagnóstico, ya que se pueden separar proteínas que presentan cargas eléctricas diferentes.
Sabiendo que, las proteínas cambian su carga eléctrica en dependencia el Ph del medio en que se encuentran, el medio más utilizado en los laboratorios clínicos es el de Ph 8,6, en el cual las proteínas de la sangre adquieren carga negativa al provocar las mismas en un campo eléctrico migran del polo negativo llamado cátodo al polo positivo llamado ánodo, a medida que sea mayor su carga y menor su masa molecular migraran más rápido por lo que se separan. Finalmente se añade un colorante para visualizarla.
Polisacáridos
Otro tipo de macromolécula son los polisacáridos que se caracterizan por presentar monotonia estructural. Los glúcidos o carbohidratos son las biomoléculas más abundantes de la naturaleza, entre ellos se encuentran los monosacáridos ya estudiados, los disacáridos, los oligosacáridos y los polisacáridos. Los polisacáridos son aquellos que tienen más de diez moléculas de monosacáridos, son polímeros de monosacáridos unidos mediante enlaces licocidicos, poseen un peso molecular elevado, son estables en medio acuoso y tienen como peculiaridad que no poseen un número exacto de monómeros.
Los oligosacáridos son moléculas que poseen desde 3 hasta 10 monosacáridos, casi siempre aparecen unidos a proteínas y lípidos formando Glicolipidos y Glicoproteinas a las que alteran su solubilidad debido a que contienen agrupaciones altamente hidrofilicas. Los polisacáridos constituyen la unidad básica y estructural de los homopolisacaridos y de los mucopolisacaridos acidos.
Los disacaridos se clasifican en
• Homodisacaridos: Si rinden por hidrolisis el mismo tipo de monosacaridos
• Heterodisacaridos: Tienen monosacaridos diferentes
Dentro de los homodisacaridos están la maltosa formada por dos moléculas de T Glucosa unida por el enlace Alfa 1 4 Glicocidico y la Isomaltosa formada por 2 moléculas de glucosa unidas por el enlace Alfa 6 Glucocidico. Entre los heterodisacaridos están la lactosa o azúcar de la leche, integrada por una molécula de la lactosa y otra de glucosa, unidas mediante enlaces Teta 1 4 glicocidico y la sacarosa o azúcar de caña constituida por una molécula de glucosa y otra de fructosa unidas por enlace Alfa 1 2 glicocidico.
Los polisacáridos se clasifican en homopolisacaridos y heteropolisacaridos. Los homopolisacaridos son polímeros del mismo monosacárido, aquí encontramos el almidón, el glucógeno, la celulosa, la peptina y la quitina. Los heteropolisacaridos son polimeros de diferentes monosacaridos. El almidon está formado por dos tipos de polímeros, la amilosa y la amilopeptina. La amilosa es un polímero lineal largo de T Glucosas unidad mediante enlaces glicocidicos tipo Alfa 1 4. La amilopeptina es un polímero ramificado de glucosas unidas por enlace Alfa 1 4 Glicocidico pero cada 24 a 30 residuos existen puntos de ramificación mediante enlace glicocidico del tipo Alfa 1 6. El almidón tiene la función de constituir la reserva energética más importante de las células vegetales.
El glucógeno es un polímero de Alfa D Glucosas que se unen por enlace glicocidico Alfa 1 4 lo que permite el crecimiento del polímero en sentido lineal y por enlaces glicocidicos Alfa 1 6 que facilita el establecimiento de ramificaciones cada 8 a 12 residuos de monosacaridos, esto le confiere mayor solubilidad que el almidón. Este como el polisacárido es una reserva energética importante en las células animales. El glucógeno se almacena fundamentalmente en el hígado y un por ciento pequeño a nivel del musculo esquelético.
La celulosa es un polímero lineal, cuyo precursor es la beta de glucosa, que se unen mediante enlace glicocidico Beta 1 4. Es precisamente este enlace lo que le permite formar una red estabilizada por fuentes de hidrogeno intercatenarios, que origina fibras supramacromeluclares lineales y estables de gran resistencia a la tensión. La celulosa tiene función estructural, y se encuentra en las paredes celulares de las plantas en particular tallos y troncos.
Los polisacáridos desempeñan importantes funciones en el organismo como el almacenamiento de energía, destacándose el almidón en los vegetales y el glucógeno en los animales. La estructural al formar parte de la estructura de los organismos vivos como la celulosa en las plantas, la quitina en los artrópodos y los glicosapilicanos en los vertebrados. Y el reconocimiento función en que participan los glúcidos de la membrana plasmática.
